Chymotrypsynogen, produkowany jako prekursorowy zymogen, jest polipeptydem złożonym z 245 reszt aminokwasowych. Proces aktywacji tego proenzymu polega na proteolitycznym wycięciu dwóch dipeptydów poprzez przecięcie wiązań Leu(13) i Arg(15) oraz Tyr(146) i Arg(148) przez trypsynę (a następnie inne uczynnione cząsteczki chymotrypsyny). Ostateczna czynna cząsteczka chymotrypsyny, która powstaje przez stabilizację cząsteczki przez połączenie 3 części przez 2 mostki dwusiarczkowe, określana jest jako α-chymotrypsyna.
↑ abEnzyme entry: EC 3.4.21.1, [w:] Enzyme nomenclature database [online], SIB Swiss Institute of Bioinformatics(ang.).
↑Steven W.S.W.CottenSteven W.S.W., Evaluation of exocrine pancreatic function, [w:] William Clarke and Mark A.W.C.M.A.Marzinke (red.), Contemporary Practice in Clinical Chemistry, Elsevier, 2020, s. 573–585, DOI: 10.1016/b978-0-12-815499-1.00033-8, ISBN 978-0-12-815499-1(ang.).
