Tetraidrobiopterina
| Tetraidrobiopterina | |
|---|---|
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| Nomi alternativi | |
| 5,6,7,8-tetraidrobiopterina, sapropterina | |
| Caratteristiche generali | |
| Formula bruta o molecolare | C9H15N5O3 |
| Massa molecolare (u) | 241,2471 |
| Numero CAS | |
| Numero EINECS | 636-312-4 |
| PubChem | 44257 e 135398654 |
| DrugBank | DBDB00360 |
| SMILES | N=C1N=C(O)C=2NC(CNC2N1)C(O)C(O)C |
| Indicazioni di sicurezza | |
La tetraidrobiopterina è un derivato pterinico con struttura simile all'acido tetraidrofolico. È un coenzima[1] che partecipa alle reazioni di ossidoriduzione.
è inoltre un agente riducente responsabile del trasporto di elettroni in qualche reazione.
Struttura
[modifica | modifica wikitesto]La tetraidrobiopterina è una delle due forme della biopterina.
La biopterina deriva dalla sostituzione di un 1,2propandiolo sul carbonio C6 della pterina.
La pterina deriva dalla condensazione di due eterocicli uno di pirazina e uno di pirimidina, con l'aggiunta del sostituente NH2 sul carbonio C2 e un atomo di O C4.
Reazioni tipiche
[modifica | modifica wikitesto]Gli enzimi che richiedono tetraidrobiopterina sono importanti per la sintesi di amminoacidi, il loro ruolo è anche noto per la produzione di neurotrasmettitori.
Questo cofattore è utilizzato in alcune reazioni di mono-ossigenazione che riguardano il metabolismo dell'aminoacido fenilalanina (Phe) e triptofano (Trp).
In particolare è sfruttato da alcuni enzimi definiti monoossigenasi (anche chiamati idrossilasi) i quali trasferiscono mezza molecola di ossigeno su un determinato substrato, e formano H2O facendo reagire la seconda metà della molecola di ossigeno con gli equivalenti trasportati dall BH4.
La biopterina, nella sua forma attiva, ovvero la tetraidrobiopterina (BH4) è utilizzata da: fenilalanina mono-ossigenasi e tirosina mono-ossigenasi (i quali produrranno i precursori della dopamina) e dalla ossido nitrico sintasi (anche l'ossido nitrico ha talvolta funzioni ormonali)
Rigenerazione
[modifica | modifica wikitesto]Come cofattore, la tetraidrobiopterina prende l'ossigeno molecolare O2 e lega uno dei due atomi di ossigeno alla molecola bersaglio. A fine reazione soltanto uno dei due atomi di ossigeno è rimasto legato al cofattore e per rimuoverlo servono due enzimi; il primo enzima la pterina carbinolammina deidratasi strappa l'ossigeno e lo rilascia sotto forma di acqua; mentre il secondo enzima la diirossipterina reduttasi riattiva la biopterina da BH2 a BH4,aggiungendo due atomi H al doppio legame.
Sintesi
[modifica | modifica wikitesto]avviene ad opera di tre enzimi che utilizzano come substrato il GTP.
1.il primo enzima (GTP cicloidratasi I) apre l'anello a cinque atomi e lo riconnette per formare un anello ai sei atomi di carbonio
2. il secondo enzima (6-piruvoil-tetraidropterina sintasi ) elimina gruppi fosfato e scambia la posizione di alcuni atomi all'interno della molecola
3. il terzo enzima (sepiapterina reduttasi ) elimina gli ultimi residui per formare il cofattore
Note
[modifica | modifica wikitesto]- ^ (EN) Kaufman, S, A New Cofactor Required for the Enzymatic Conversion of Phenylalanine to Tyrosine., in J. Biol. Chem., vol. 230, n. 2, 1º febbraio 1958, pp. 931–939, PMID 13525410. URL consultato il 19 gennaio 2012 (archiviato dall'url originale il 6 ottobre 2008).
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