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Acide L-aminé aromatique décarboxylase — Wikipédia Aller au contenu

Acide L-aminé aromatique décarboxylase

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Acide L-aminé aromatique décarboxylase
Description de cette image, également commentée ci-après
Structure d'un dimère de DOPA décarboxylase de porc (PDB 1JS3[1])
N° EC EC 4.1.1.28
N° CAS 9042-64-2
Cofacteur(s) PLP
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

L'acide L-aminé aromatique décarboxylase est une lyase, également appelée DOPA décarboxylase, tryptophane décarboxylase, 5-hydroxytryptophane décarboxylase - ou encore AADC ou AAAD (de l'anglais Aromatic L-amino acid decarboxylase), qui catalyse plusieurs réactions de décarboxylation :

L-DOPA    dopamine + CO2
5-hydroxy-L-tryptophane    sérotonine + CO2
Tryptophane    tryptamine + CO2

Elle agit également sur d'autres acides L-aminés aromatiques. Le phosphate de pyridoxal, forme active de la vitamine B6, intervient comme cofacteur.

Notes et références

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  1. (en) Peter Burkhard, Paola Dominici, Carla Borri-Voltattorni, Johan N. Jansonius et Vladimir N. Malashkevich, « Structural insight into Parkinson's disease treatment from drug-inhibited DOPA decarboxylase », Nature Structural Biology, vol. 8,‎ , p. 963-967 (lire en ligne) DOI 10.1038/nsb1101-963 PMID 11685243